ミイラの呪い?研究者ら7人が謎の死 ネムリユスリカ水で生き返る学研付録

 ウイルスか、それとも有害物質に被曝したか、はたまた暗殺?
http://headlines.yahoo.co.jp/hl?a=20051230-00000512-yom-int
 【ローマ=藤原善晴】イタリア北部のアルプス山中で1991年に発見された約5300年前の男性のミイラにかかわった7人が次々に謎の死をとげ、地元メディアが「ミイラの呪いでは」と報じる騒ぎとなっている。

 ミイラは、死亡時46歳ぐらいだったと見られ、「エッツィ」と名付けられた。最初の「犠牲者」は、発見時に素手でミイラを遺体袋に入れた法医学者。92
年、「エッツィ」についての研究発表に向かう途中、自動車事故で死亡した。以後、ミイラ収容の様子を独占撮影したジャーナリストらが次々に謎の死をとげ
た。

 最近では10月、「エッツィ」についての本の出版を準備中だったオーストラリア在住の科学者トム・ロイ氏が自室で病死しているのが見つかった。

 ロイ氏は、当初、事故死したと見られていたミイラについて、「集団間の争いで殺害された」との研究結果を発表した人物。

 伊レプブリカ紙は「7人目の犠牲者」とした上で、「パソコンから『エッツィ』研究データが消えていた」、と報じた。家族は、ロイ氏が12年前、「エッツィ」研究に取り組み始めた直後に、血液関係の病気と診断された、と明かしている。

(読売新聞) – 12月30日20時54分更新

http://www.affrc.go.jp/ja/press/2003/030423/030423.html

http://www.nature.com/nature/journal/v437/n7061/full/nature04054.html

Solution structure of a protein denatured state and folding intermediate

T. L. Religa1, J. S. Markson1, U. Mayor1,2, S. M. V. Freund1
and A. R. Fersht1

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Abstract

The
most controversial area in protein folding concerns its earliest
stages. Questions such as whether there are genuine folding
intermediates, and whether the events at the earliest stages are just
rearrangements of the denatured state1 or progress from populated transition states2,
remain unresolved. The problem is that there is a lack of experimental
high-resolution structural information about early folding
intermediates and denatured states under conditions that favour folding
because competent states spontaneously fold rapidly. Here we have
solved directly the solution structure of a true denatured state by
nuclear magnetic resonance under conditions that would normally favour
folding, and directly studied its equilibrium and kinetic behaviour. We
engineered a mutant of Drosophila melanogaster Engrailed
homeodomain that folds and unfolds reversibly just by changing ionic
strength. At high ionic strength, the mutant L16A is an ultra-fast
folding native protein, just like the wild-type protein; however, at
physiological ionic strength it is denatured. The denatured state is a
well-ordered folding intermediate, poised to fold by docking helices
and breaking some non-native interactions. It unfolds relatively
progressively with increasingly denaturing conditions, and so
superficially resembles a denatured state with properties that vary
with conditions. Such ill-defined unfolding is a common feature of
early folding intermediate states and accounts for why there are so
many controversies about intermediates versus compact denatured states
in protein folding.

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